Guidotti, G., Brambilla, L. & Rossi, D. Péptidos de penetración celular: de la investigación básica a la clínica. Tendencias Pharmacol. ciencia 38406–424 (2017).
Walrant, A., Cardon, S., Burlina, F. y Sagan, S. Cruce de membranas y actividad membranotrópica de péptidos que penetran en las células: ¿relaciones peligrosas? Cuenta Res. química 502968–2975 (2017).
Pisa, MD, Chassaing, G. & Swiecicki, J. Mecanismo(s) de translocación de péptidos que penetran en las células: estudios biofísicos utilizando bicapas de membrana artificial. Bioquímica 54194–207 (2015).
Ruseska, I. & Zimmer, A. Mecanismos de internalización de péptidos de penetración celular. Beilstein J. Nanotecnología. 11101–123 (2020).
Madani, F., Lindberg, S., Langel, U., Futaki, S. y Gräslund, A. Mecanismos de captación celular de péptidos que penetran en las células. J. Biophys. 20111–10 (2011).
Herce, HD & Garcia, AE Las simulaciones de dinámica molecular sugieren un mecanismo para la translocación del péptido tat del vih-1 a través de las membranas lipídicas. proc. nacional Academia ciencia EE.UU 10420805–20810 (2007).
Hercé, HD et al. Los péptidos ricos en arginina desestabilizan la membrana plasmática, de acuerdo con un mecanismo de translocación de formación de poros de los péptidos que penetran en las células. Biografía. j 971917–1925 (2009).
Yesylevskyy, S., Marrink, S.-J. & Mark, A. Mecanismos alternativos para la interacción de los péptidos de penetración celular penetratina y el péptido tat con bicapas lipídicas. Biografía. j 9740–49 (2009).
Zorko, M. & Langel, Ü. Péptidos de penetración celular: mecanismo y cinética de la entrega de carga. Adv. Entrega de drogas Rvdo. 57529–545 (2005).
Pourmousa, M., Wong-ekkabut, J., Patra, M. y Karttunen, M. Estudios dinámicos moleculares del transporte que interactúa con una bicapa lipídica dppc. J. física. química B 117230–241 (2013).
Sun, D., Forsman, J., Lund, M. & Woodward, CE Efecto de los péptidos de penetración celular ricos en arginina en la formación de poros de membrana y tiempos de vida: un estudio de simulación molecular. física química química física dieciséis20785–20795 (2014).
Teseia, G. et al. Autoasociación de un péptido de penetración celular rico en arginina altamente cargado. PNAS 11411428–11433 (2017).
Yao, C. et al. Análisis de todos los factores y correlaciones en el proceso transmembrana para péptidos de penetración celular ricos en arginina. Langmuir 359286–9296 (2019).
Choong, FH & Yap, BK Péptidos de penetración celular: correlación entre la interacción péptido-lípido y la eficiencia de penetración. ChemPhysChem 22493–498 (2021).
Akhunzada, MJ et al. El papel de la autoagregación del péptido tat en la estabilización de los poros de la membrana: conocimientos de un estudio computacional. física química química física 1927603–27610 (2017).
Fretz, MM et al. Translocación dependiente de temperatura, concentración y colesterol de l- y d-octa-arginina a través del plasma y la membrana nuclear de cd34+ células de leucemia. Bioquímica j 403335–342 (2007).
Huber, G. & Kim, S. Simulaciones de dinámica browniana de conjunto ponderado para reacciones de asociación de proteínas. Biografía. j 7097-110 (1996).
Zuckerman, DM & Chong, LT Simulación de conjunto ponderado: revisión de metodología, aplicaciones y software. año Rev. Biophys. 4643–57 (2017).
Choe, S. Análisis de energía libre de péptidos que penetran en las células utilizando el método de conjunto ponderado. Membranas 11974 (2021).
Zwier, MC et al. Westpa: un paquete de software interoperable y altamente escalable para la simulación y el análisis de conjuntos ponderados. J. Chem. Cálculo de la teoría. 11800–809 (2015).
Bogetti, AT et al. Un conjunto de tutoriales para el software de muestreo de eventos raros de Westpa. Vida J. Comp. mol. ciencia 110607 (2019).
Ruso, J. et al. Westpa 2.0: Actualizaciones de alto rendimiento para simulaciones de conjuntos ponderados y análisis de aplicaciones de escala de tiempo más larga. J. Chem. Cálculo de la teoría. 18638–649 (2022).
Rothbard, J., Jessop, T., Lewis, R., Murray, B. & Wender, P. Papel del potencial de membrana y el enlace de hidrógeno en el mecanismo de translocación de péptidos ricos en guanidinio en las células. Mermelada. química Soc. 1269506–9507 (2004).
Tang, M., Waring, A., Lehrer, R. y Hong, M. Efectos del enlace de hidrógeno de guanidinio-fosfato en la estructura unida a la membrana y la actividad de un péptido de membrana rico en arginina de la espectroscopia de RMN de estado sólido. Angew. Chemie Int. ed. 473202–3205 (2008).
Takechi-Haraya, Y. & Saito, H. Comprensión actual de mecanismos fisicoquímicos para la penetración en la membrana celular de péptidos de penetración celular ricos en arginina: papel de las interacciones de glicosaminoglicanos. actual Proteína Péptido Sci. 19623–630 (2018).
Pei, D. ¿Cómo atraviesan las biomoléculas la membrana celular?. Cuenta química Res. 55309–318 (2022).
Eiríksdóttir, E., Konate, K., Langel, O., Divita, G. y Deshayes, S. La estructura secundaria de los péptidos que penetran en las células controla la interacción y la inserción de la membrana. bioquimica Biografía. acta 17981119–1128 (2010).
Humphrey, W., Dalke, A. & Schulten, K. Vmd: Dinámica molecular visual. J. Mol. Grafico. 1433-38 (1996).
Sengupta, D., Leontiadou, H., Mark, AE y Marrink, S.-J. Los poros toroidales formados por péptidos antimicrobianos muestran un desorden significativo. bioquimica Biografía. acta 17782308–2317 (2008).
Bennett, WFD, Sapay, N. & Tieleman, DP Simulaciones atomísticas de formación y cierre de poros en bicapas lipídicas. Biografía. j 106210–219 (2014).
Huang, K. & Garcia, AE La energía libre de la translocación de un péptido de penetración celular rico en arginina a través de una bicapa lipídica sugiere la formación de poros. Biografía. j 104412–420 (2013).
Choe, S. Estudios de dinámica molecular de interacciones entre arg9 (nona-arginina) y una membrana dopc/dopg (4:1). AIP Avanzado. 10105103 (2020).
Marrink, S., Lindahl, E., Edholm, O. y Mark, A. Simulación de la agregación espontánea de fosfolípidos en bicapa. Mermelada. química Soc. 1238638–8639 (2001).
de Vries, A., Mark, A. & Marrink, S. Simulación de dinámica molecular de la formación espontánea de una pequeña vesícula dppc en agua en detalle atomístico. Mermelada. química Soc. 1264488–4489 (2004).
Fattal, E., Nir, S., Parente, RA y Szoka, FC Los péptidos formadores de poros inducen un cambio rápido de fosfolípidos en las membranas. Bioquímica 336721-6731 (1994).
Matsuzaki, K., Murase, O., Fujii, N. y Miyajima, K. Un péptido antimicrobiano, magainin 2, indujo un cambio rápido de fosfolípidos junto con la formación de poros y la translocación de péptidos. Bioquímica 3511361-11368 (1996).
Kol, MA, van Dalen, A., de Kroon, AIPM y de Kruijff, B. La translocación de fosfolípidos se ve facilitada por un subconjunto de proteínas que atraviesan la membrana de la membrana citoplasmática bacteriana. J. Biol. química 27824586–24593 (2003).
Tieleman, DP y Marrink, S.-J. Lípidos fuera de equilibrio: Energética de desorción y flip-flop mediado. Mermelada. química Soc. 12812462–12467 (2006).
Gurtovenko, AA & Vattulainen, I. Mecanismo molecular para flip-flops de lípidos. J. física. química B 11113554–13559 (2007).
Parisio, G., Ferrarini, A. & Sperotto, MM Estudios modelo de flip-flop de lípidos en membranas. En t. j adv. Ing. ciencia aplicación Matemáticas. 8134–146 (2016).
Allhusen, JS & Conboy, JC Los entresijos del flip-flop de lípidos. Cuenta química Res. 5058–65 (2017).
Nguyen, MHL et al. Time-resolved sans revela que los péptidos formadores de poros provocan una rápida reorganización de los lípidos. Nueva J. Chem. 45447–456 (2021).
Torrillo, P., Bogetti, A. & Chong, L. Un esquema de binning adaptativo mínimo para simulaciones de conjuntos ponderados. J. física. química 1251642–1649 (2021).
Huang, H. Acción de péptidos antimicrobianos: modelo de dos estados. Bioquímica 398347–8352 (2000).
Huang, H., Chen, F.-Y. & Lee, M.-T. Mecanismo molecular de poros inducidos por péptidos en membranas. física Rev. Lett. 92198304 (2004).
Wang, B. et al. La penetración de un péptido cargado a través de una membrana bajo un campo eléctrico externo: una simulación de dinámica molecular de grano grueso. RSC Avanzado. 841517–41525 (2018).
Via, MA, Klug, J., Wilke, N., Mayorga, LS & Popolo, MGD El potencial electrostático interfacial modula la inserción de péptidos que penetran en las células en las bicapas lipídicas. física química química física 205180 (2018).
phillips, j. et al. Dinámica molecular escalable con namd. J. Cómputo. química 261781–1802 (2005).
Brooks, BR et al. Charmm: El programa de simulación biomolecular. J. Cómputo. química 301545–1614 (2009).
Jo, S., Kim, T., Iyer, VG & Im, W. Charmm-gui: una interfaz gráfica de usuario basada en web para charmm. J. Cómputo. química 291859–1865 (2008).
Walant, A. et Alabama. Interacciones de membrana de dos péptidos ricos en arginina con diferentes capacidades de internalización celular. bioquimica Biografía. acta 18181755–1763 (2012).
Roux, B. El potencial de membrana y su representación por un campo eléctrico constante en simulaciones por computadora. Biografía. j 954205–4216 (2008).
Michaud-Agrawal, N., Denning, EJ, Woolf, TB & Beckstein, O. Mdanalysis: Un conjunto de herramientas para el análisis de simulaciones de dinámica molecular. J. Cómputo. química 322319–2327 (2011).
Grossfield, A. Wham: el método de análisis de histograma ponderado (versión 2.0.11). (2022).